Basic Information

Symbol
MMP9
RNA Class
mRNA
Alias
matrix metallopeptidase 9 matrix metalloproteinase 9 (gelatinase B, 92kDa gelatinase, 92kDa type IV collagenase) CLG4B GELB MANDP2 MMP-9 matrix metalloproteinase-9 macrophage gelatinase matrix metallopeptidase 9 (gelatinase B, 92kDa gelatinase, 92kDa type IV collagenase) type V collagenase Matrix metalloproteinase-9 92 kDa gelatinase 92 kDa type IV collagenase Gelatinase B EC 3.4.24.35 EC 3.4.24
Location (GRCh38)
20:46008908-46016561 UCSC Genome Browser

Secondary Structure

MANE Select
NM_004994.3
Sequence length
2336 nt
GC Content
0.6237

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-980.4 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free Energy: -1020.57 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 777.64
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC Content
NM_004994.3 AGACACCUCUGCCCUCACCAUGAGCCUCUGGCAGCCCCUGGUCCUGGUG… 2336 nt 0.6237
Summary

Proteins of the matrix metalloproteinase (MMP) family are involved in the breakdown of extracellular matrix in normal physiological processes, such as embryonic development, reproduction, and tissue remodeling, as well as in disease processes, such as arthritis and metastasis. Most MMP's are secreted as inactive proproteins which are activated when cleaved by extracellular proteinases. The enzyme encoded by this gene degrades type IV and V collagens. Studies in rhesus monkeys suggest that the enzyme is involved in IL-8-induced mobilization of hematopoietic progenitor cells from bone marrow, and murine studies suggest a role in tumor-associated tissue remodeling. [provided by RefSeq, Jul 2008]

Forensic Context

No forensic context available.

Genomic Tracks
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